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２００３年の過去問を解いてみたので、解答を載せてみます。 １番が分からないので誰か追加してくださいっ！ 間違ってる所あったら訂正してくださいね。 (*・ェ・*)ノ~☆ヨロシク♪ ２００３年生体機構概論過去問 1 1) ８残基 （ＴＡＡがストップコドンなので、これがセンス鎖であることが分かる。Ａを、下線のところから３つずつに区切って数えれば次にでてくるストップコドンは９つ目のＴＡＡ。センス鎖であることが分からなくてもこの場合は解ける） 2) ストップコドンの前の配列が違うから、蛋白質をエドマン分解してＣ末端の配列を決めればいいと思うのですが、２つも思い浮かびません。 分子量２万のタンパク質で８残基くらい違っても重さじゃ分離できないよね。。。 難点としては、エドマン分解は本来Ｎ末端配列を決める方法なので、Ｃ末端ペプチドを単離する必要があります。 と書きましたが、この問題が教科書の第４章にあることを考えると、アラインメントとドットマトリックスプロットなのかもしれません。 2 電荷の総和に関して [+2] ⇔ [+1] ⇔ [0] ⇔ [-1] pKa(2.0) pKa(4.2) pKa(9.5) で平衡状態にあるので、等電点pHは4.2と9.5の間にあると予想できる。 この時、等電点は2[+2]+[+1]=[-1]であるが、pKa(2.0)はpH単位で５程度異なり 無視できると考えられるので pI=(4.2+9.5)/2=6.85≒6.9 p42～43参照 3 1) グリシン：不斉炭素原子をもたないため、L体、D体の区別が唯一ない プロリン：正確にはアミノ酸ではなくイミノ酸であり、メチレン基が４個つながった側鎖の先端がアミノ基と結合した形になっている。 2) グリシン：β炭素がないため比較的自由な構造をとることができ、ポリぺプチド鎖の折れ曲がり部位の多く存在し、タンパク質が高次構造を形成する上で特殊な役割を担っている。 プロリン：二面角の一方が固定されているため、硬い構造を生じる。また、水素結合を可能にする水素が欠けているため二次構造の形成を不利にする。 p27、37～38参照 3) ３本鎖を形成する。 （Gly-Pro-HyProの場合はコラーゲンを形成する） p53参照 4 硫安分画（塩析のこと）：溶解度の違い？ ↑硫酸アンモニウムの塩析を利用します タンパク質によって沈殿傾向が異なるので分離できます。 イオン交換クロマトグラフィー：分子の荷電状態の違い 疎水性クロマトグラフィー：疎水性の違い ゲルろ過クロマトグラフィー：分子の大きさ SDS電気泳動：分子量の違い 3章6を参照 5 K1=k1+k2 K2=k1k2/(k1+k2) 計算方法はp170,171を参照。 ２００６年 別の人が２００６年を解いてみました。間違いはご指摘願います。 高校化学をやっていませんし、物性も不可でしたので、化学関係は他の方に任せます。というか分かりません。 1 2003年の２を参照。 (2.2+9.0)/2=5.6 ↑pH2.2はかなり等電点からずれているので(9.0+10.0)/2=9.5だと思います。 リシンは塩基性アミノ酸なので2003年の2とは少し異なります。 ↑その通りだと思います。すみませんでした。 2 a k=[PA]/[P][A] ν=[PA]/([P]+[PA])=k[P][A]/([P]+k[P][A])=k[A]/(1+k[A]) b ν￣=nk[A]/(1+k[A]) c [A]→∞でν￣はnに近づく。 ν￣=n/2で[A]=1/kよりkももとまる。 グラフはルートみたいな形 d 1/ν￣=ν ,1/k=k ,1/[A]=A とする。(1) ν￣=n/(k A +1) ν =A /nk+1/n 傾き1/nk,切片1/nの直線 両逆数プロットでは、直線に（最小２乗法などで）近似すればよく、傾きや切片がグラフからすぐにもとまるので、実用的である。 e (1)よりn[A]=ν￣k +ν￣[A] したがって ν￣/[A]=nk-kν￣ f ヒルプロットは、リガンドの協同性を調べるプロットである。ヒルプロットの傾きが常に１であるならば、協同性がなしと考えられ、ある濃度領域で１よりも大きければ性の協同性があるといえる。１よりも小さい傾きがある場合は、結合部位が２種類以上あるとも考えられるため、すぐに負の協同性を持つとはいえない。 図は教科書図７.８を見てください。 g ？？？ 3 a 塩析とかはじめて聞きました。。。 b 陰イオン交換体 この酵素の等電点は5.6で、８よりも小さいため、酵素は溶液中で負に帯電していると考えられるから。 c タンパク質の種類によって結合の程度が異なるからとかかな？ イオンとタンパク質が結合部位を競合するためイオン強度をあげるとタンパク質は解離する d ゲル濾過：ゲルの中を分子が進む速度によって分離する方法。大きな分子よりも小さな分子のほうがゲルを通り抜けるのが速いことを利用して分離する。 ＳＤＳ電気泳動：ＳＤＳを一定の割合でタンパク質に結合させ、単位長さあたり一定の電荷を持つようにする。そして電気泳動にかけ、分離する。 e ？？？ f 熱による変性を防ぐため。また、他の酵素や細菌のコンタミネーションによる酵素の分解や酸化などを防ぐため。 4 疎水性相互作用？解離反応？ エントロピーの増大はエンタルピーの減少に起因している。 疎水性相互作用です。疎水性分子が会合することで会合面で疎水水和していた水分子が閉め出され水分子のエントロピーが増大します 5 ラマチャンドランプロットとは、３次元座標の代わりに２面角をプロットしたものである。ペプチド結合などのために許される角度の組み合わせは少なく、これによって蛋白質の２次構造が分かる。
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核 核は核膜に包まれている。 核膜は二重の生体膜であり、内膜と外膜の性質が等しいことから特に、同質二重膜と呼ばれる。 核膜には核膜孔（核孔）と呼ばれる穴が開いており、mRNAなど、その穴を通じてさまざまな物質が核を出入りしている。 核の中にはDNA（核酸の一種で、「デオキシリボ核酸」がフルネーム）が存在している。 DNAは遺伝子の本体であり、ヒストンと呼ばれるタンパク質に巻き付いた構造を形成している。 核の中には核小体と呼ばれる構造物が一個〜数個存在しており、そこではリボソームRNA（rRNA、核酸の一種）が合成されている。 細胞膜 細胞膜は、リン脂質とタンパク質が主成分として、細胞の内外を隔てている。 リン脂質は、水に溶けやすい親水性の部分と、水に溶けにくい疎水性の部分を持つ。 水の中のリン脂質は自発的に集合して、疎水性の部分が向かい合い、親水性の部分が外側の水に結合する形で、二重層を形成する。 これをリン脂質二重層と呼び、リン脂質二重層は細胞膜の最も基本的な構造である。 細胞膜が柔らかく、比較的自由に変形できるのは、リン脂質が自然に集まって形成されたリン脂質二重層の性質による。 核膜や、後にでてくるミトコンドリア、葉緑体、ゴルジ体の膜も、実はこのリン脂質からできており、これらの膜を「生体膜」あるいは「単位膜」と呼ぶ。 細胞膜のリン脂質二重層の中にはさまざまなタンパク質が埋め込まれており、これを特に膜タンパク質と呼ぶ。 主要な膜タンパク質には物質特異的なチャネルとポンプ、および受容体（レセプター）があって（後述）、チャネルとポンプは細胞膜を隔てた物質の出入りを、受容体は細胞間における情報のやりとりをになっている。 細胞膜に埋め込まれた膜タンパク質や、膜タンパク質の周囲のリン脂質は、ある程度自由に流動できると考えられていて、こういった細胞膜の構造は流動モザイクモデルと呼ばれる。 細胞壁 細胞壁は、糖類の一種であるセルロースが主成分となって構成される。 細胞壁同士は，ペクチンという糖類が結合している． 細胞壁は非常にかたく、細胞膜のように自由に変形しない。 細胞壁には、溶媒も溶質も通す全透性と呼ばれる性質が備わっているが、詳しくは後述する。
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シリコーン(silicone) シロキサン結合を骨格とした高分子有機化合物（ポリマー）の総称 構造式 %E6%A7%8B%E9%80%A0%E5%BC%8F_silicones.png by wikipedia 性質 安定 柔らかい ガス(酸素)透過性が高い 疎水性 用途 カテーテルなどのチューブ類 軟組織／硬組織インプラント 膜型人工肺
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http //members.my.home.ne.jp/wasewase/bio101.index.html アミノ酸 一部の特殊なものを除き、タンパク質は20種類のアミノ酸が結合して作られている。 これらのアミノ酸にはそれぞれアルファベット1文字または3文字からなる略号が付与されており、 一次構造の記述に使用される。 各アミノ酸の特徴 等電点 芳香 Ｓ チロシン Tyr Y 5.66(中) ○ × フェニルアラニン Phe F 5.48(中) ○ × トレプトファン Trp W 5.89(中) △ × システイン Cys C 5.05(中) × ○ メチオニン Met M 5.74(中) × ○ アルギニン Arg R 10.76(塩) × × リシン Lys K 9.75(塩) × × ヒスチジン His H 7.59(塩) × × アスパラギン酸 Asp D 2.77(酸) × × グルタミン酸 Glu E 3.22(酸) × × アラニン Ala A 6.00(中) × × アスパラギン Asn N 5.41(中) × × グルタミン Gln Q 5.65(中) × × グリシン Gly G 5.97(中) × × イソロイシン Ile I 6.05(中) × × ロイシン Leu L 5.98(中) × × プロリン Pro P 6.30(中) × × セリン Ser S 5.68(中) × × トレオニン Thr T 6.16(中) × × バリン Val V 5.96(中) × × ()内の電荷は、中和点がどちら側かを示す。 タンパク質 タンパク質は、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に重合してできた高分子化合物であり、 生命にとって最も重な構成要素の一つでもある。 構造 一次構造 ひも状の数珠のつながり ペプチド結合 二次構造 数珠が折りたたまれて、らせんやシートを形成 水素結合 三次構造 二次構造がさらに特異的な形状に折りたたまれる 疎水性相互作用、水素結合、イオン結合、ジスルフィド結合 四次構造 複数の、折りたたまれた数珠の糸が集合して幾何学的な形状をつくる 水素結合、イオン結合、疎水性相互作用 検出方法 ニンヒドリン反応 ニンヒドリン溶液 アミノ酸 ビウレット反応 CuSO4aq ジペプチド以上のタンパク質 キサントプロテイン反応 HNO3aq ベンゼン環 硫黄反応 NaOHaq,(CH3COO)2Pb S原子
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2010年の試験・概要。 １．（穴埋め） ヒトの体は細胞からできている。細胞には核があり、DNAや塩基対に分解される。 ２．（穴埋め） たんぱく質は20種のアミノ酸からできており、一次～四次構造に分けられる。 その構造を作る相互作用の代表は、水素結合や疎水性相互作用？など。 ３． 優勢遺伝子・劣性遺伝子の違いを説明せよ。 ４． （生物の）ウイルス・コンピューターウイルスを類似点と相違点から説明せよ。 ５． 以下のいづれかについて小論文を作成せよ。 ヒトを含むクローン技術と倫理的問題 遺伝子組み換え作物の生産者と消費者 …まあ、本当は出席と授業内のレポートのみで単位が出る科目なので、 しっかり楽して単位を取りましょうね。試験は救済措置らしいです。
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食品工学 備考 出席取る。 温い。 プリントメインに進んでいるんで、どっちかというとそっちを見てください。 くどいようですがウィキにはプリントは上げられません。 第一回講義 第二回講義 第三回講義 紫外可視吸収スペクトル（電子スペクトル） Lambert – Beer則 吸光度A 入射光Io 透過光Ｉ 吸光計数a 濃度c 光路長l とすると、 Ａ=acl=-log(I/Io) が成立する。I/Ioを透過率と呼ぶ。 ただ、これはＡが大きいと成立しない。 ｃがモル濃度である場合、吸光計数aの代わりに、モル吸光計数εを用いる。 アミノ酸の紫外吸収 (190nm)-240nm……COOHの吸収、芳香族アミノ酸の側鎖。プリント参照 240nm-320nm……Trp,Tyr,Pheなどに加え、S-S結合の吸収。 吸光度を定量的に扱う場合は、特に断りがない場合は吸収極大の波長であるλmaxを用いる。 チロシンの紫外吸収はpHによってλmaxが変わる。側鎖の水酸基がプロトンを放出し、電子給与性が高まるから。 ペプチドの吸収スペクトルはλmax190nmの近くに出るが、吸収二次構造に依存する。 →ＣＤ（円二色性） ◎溶媒効果 タンパク質内部（疎水性）と表面（親水性）における吸収スペクトル タンパク質の表面は親水性が比較的多いが、それでも疎水性も多く存在する。従って水溶液よりもいくらか新油性の物質が存在するほうがタンパク質は安定になる。 有機溶媒（20%ジメチルスルホキシド）存在下では、吸収スペクトルが長波長側にずれる。 タンパク質を分解してやると、タンパク質内部の疎水アミノ酸が水に接触することになり、不安定になる。吸収スペクトルは短波長側にずれる。（青色シフト） アルカリ性条件でタンパク質のスペクトルを取ると、タンパク質の変性（＝ランダムコイル化）とチロシンの解離によりスペクトルが変化する。 ◎等吸収点 二状態遷移（変性、イオン化、溶媒効果など）において、吸光度が変わらない波長。 吸収スペクトルはそれぞれの状態の吸収の足し合わせと考えられる。等吸収点は二状態のいずれでも同じ吸収を持つと考えられる。逆に任意の混合比で同じ吸収を示す。 三状態遷移においても等吸収点が観測される事もあるが、こちらはたまたま吸収が一致しただけのケースが多いとのこと。 ◎補欠分枝族prosthetic groups FMN フラビノモノヌクレオチド FAD フラビノアデニンジヌクレオチド 核酸の紫外吸収は塩基（ピリミジン環、プリン環）の吸収。よって塩基の状態だけを考えればよい。 コンパクトな形をしていると、スタッキング（重なり）が生じ、溶液中に隙間が多くできる→吸収が小さくなる。 熱変性すると塩基対の形は解消されるが、リボースの部分で共有結合しており、自由度はさほど高くない。よって吸収は中程度。 酵素分解してしまうと、均一になり光が通り抜ける隙間がない→吸収大 第四回講義 カルシウムの細胞内結合様式：ＥＦハンドモチーフ CD(circular dichroism)円二色性 1.ＣＤ測定の目的 190~240nmの電磁波→タンパク質の二次構造含量の推定に用いる。迅速簡便 0.1mg/mlの0.5ml溶液で十分。試料回収可能。 2.ＣＤとは何か 左右の円偏光に対する吸収の差（差吸収） 偏光していない光電場の方向はランダムであるが、偏光子を通す事で電場の方向が一定になる。 直線偏光：光が進んでも電場が変わらない偏光 円偏光：時計回りの右円偏光と逆の左円偏光が存在。 直線偏光は左右円偏光の和である。 第五回講義 教官が違う人になった。 クロマトグラフィーの話。 レジュメが完璧なのでそちらを参照してください。
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2010-02-28 2010-03-01 動画追加 細胞膜モデルを作ってみました。動画をご覧下さい。 流動モザイクモデル 材料 作り方リン脂質 ナトリウムポンプ ABO式血液型抗原 完成品ギャラリー 参考サイト 関連項目 コメント 流動モザイクモデル 細胞は生物の構造上、機能上の基本単位である、という考えを細胞説と言います。細胞を包む細胞膜は単なる膜ではなく、半透性という性質を持っています。また、必要な物質を取り入れ、不要な物質を排出するという役割（選択的透過性）も持っています。このような重要なはたらきを持つ細胞膜の構造モデルとして、SingerとNicolsonによって「流動モザイクモデル」が1972年に提案されました。 これは、リン脂質分子が疎水性（水を弾く性質）部分を向かい合わせにして親水性（水になじむ性質）部分を外側に向けた二重層の膜を形成し、その膜にタンパク質が入り込んだ構造をしています。リン脂質分子どうし、タンパク質分子どうし、そしてリン脂質分子とタンパク質分子は互いに固く結合せず、流動性を示しながらも互いのおよその位置関係を保ち、全体としては細胞膜の構造をかたち作っています。スチレン棒を材料に、流動モザイクモデルのモデルを作ってみました。 材料 スチレン棒φ6mm、スチレン棒φ10mm、ステンレス木ねじ（2.7×20mm）、銅線、 ビーズ、木工用ボンド、ペットボトル500mL、アクリル絵の具、希土類磁石、 作り方 リン脂質 リン脂質はグリセリンに脂肪酸が2分子とリン酸化合物が結合した分子です。脂肪酸の炭化水素鎖が疎水性を、グリセリンとリン酸が親水性を示します。隣り合ったリン脂質分子は結合しておらず、その隙間を通って小さい水分子が細胞内外を出入りしますが、大きい分子はこの隙間を通り抜けることができません。その結果が半透性という性質となって表れるのです。 φ6mmのスチレン棒を50mmに切断し、アクリル絵の具で中央2mmを黒に、両端5mmを青に塗りました。青はリン脂質分子の親水性部分を表し、黒は2つのリン脂質分子の間の隙間を表し、塗り残した白い部分は疎水性部分を表しています。つまり、1本のスチレン棒は膜の表側と裏側で向かい合った2個のリン脂質分子に相当します。一端に爪楊枝で下穴をあけ、オモリ代わりの木ねじを1本ねじ込みました。 ナトリウムポンプ ナトリウムポンプは細胞膜にあるタンパク質のはたらきのひとつです。リン脂質二重層を通過できないイオンを、このポンプのはたらきにより出し入れします。ナトリウムポンプは細胞内のナトリウムイオンを細胞外に出し、逆にカリウムイオンを外から中に入れます。入ってきたカリウムイオンは別のルートを通って細胞外に出ていくので、細胞内のプラスイオンは少なくなり、細胞外に対して電位がマイナスになります。この状態（静止電位といいます）を維持することは細胞が活動していく上で必須の条件なので、ナトリウムポンプは生きているすべての細胞に備わっています。ある種の毒はこのポンプを停止させることで細胞を死に至らせます。 φ10mmのスチレン棒を75mmに切断し、赤色に塗りました。下側に下穴を3カ所開け、3本の木ねじをねじ込みました。これを4本束にして、イオンの通り道を表現することにしました。が、4本束にしてしまうとペットボトルの口に入りません。2本なら通るので、接着剤で2本ずつ接着し、ボトル内で磁石の磁力により4本の束になるようにしました。磁石はなるべく小さく強力なものが欲しかったので、ピップエレキバンから調達しました。 ABO式血液型抗原 ABO式血液型は細胞膜タンパク質につながった糖鎖による血液型です。糖鎖の先頭にN-アセチルガラクトサミンがあればA型抗原、ガラクトースがあればB型抗原、どちらもなければO型抗原です。この糖鎖をビーズを使って再現してみました。 φ10mmのスチレン棒を赤色に塗りました。ビーズに銅線を通し、その銅線をスチレン棒の上部に刺し、接着剤で固定しました。こちらはビーズの重さがかなりあるので、オモリ代わりの木ねじは1本です。そのため、重心が高く単独では真っすぐに立って浮くことはできません。 すべての部品ができたらナトリウムポンプ、血液型抗原をまず入れ、 水を適量入れたあとに、リン脂質を投入しました。太いストローを使うと狙ったところにリン脂質を投入できます。 完成品ギャラリー ペットボトルを揺らすと、膜がゆらゆら動きます。指でボトルを押すとリン脂質の間をぬってタンパク質が移動します。 参考サイト SPring8 ナトリウム・カリウムポンプの立体構造の解明 PDBj 今月の分子 ナトリウム・カリウムポンプ Wikipedia＞生体膜 関連項目 進化の系統樹 プラナリアの採集と飼育 滑空する種子 目黒寄生虫館に行ってきた コメント 先日メールしました東京在住の生物講師です（その節はどうもでした）。 こちらへの書き込みは「はじめまして」ですね。 このペットボトルを利用したアイディアはいいですね。 生徒は、膜の構成分子が拡散したり、ウニ卵をガラス針で2つに切ったときに中身がこぼれずに膜が閉じたり、といった現象がイメージできないようです。 そんなときの助けになるのでは、と思いました。 -- AKIO (2010-03-01 00 50 33) AKIOさん、こんにちは。 先日はお誘い頂きありがとうございました。 AKIOさんのおっしゃるとおりなんですが、リン脂質二重層の膜を縫ってタンパク質が移動するイメージを持つのが難しいようなのは、私も授業の中で感じていました。 で、手に持ってそんな様子を見ることができるものとして今回の作品を作ってみました。 ただ、作ってみてわかったのは思ったほど流動しないことです。 水でボトルの内面にへばりついてしまいます。 それと、糖鎖はプラスチックビーズではなく小さいスチロール球で作るべきでした。 そうすればもう少しバランスよく浮かぶようにできたはずです。 -- yu-kubo (2010-03-01 08 52 19) 名前 コメント Copyleft2005-2010, yu-kubo.cloud9 all rights reversed
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Conceal One Iが試行錯誤の末に作り上げた人造魔人製造№48 開発中に廃棄されたものを除けば、3機目の人造魔人である 人間の少女と全く変わらない姿と機能を有している 「可燃性の水と相分離する疎水性の物質」を対象の周囲に発生させ、さらに蛋白質と炭水化物からなる衣で対象をコーティングし、一気に揚げてしまう （自称）心の優しい可愛らしい少女 電子頭脳に深刻な異常があるサディスト 生きた人間を唐揚げにするのが大好き Iの元から離反して、そのまま行方不明となる――後にとある軍事施設で修復不可能なまでに破壊された状態で発見される 行方不明となっている間に自身を改造している１）全身に暗器を仕込む ２）サーモグラフィーによる360度、熱源探知が可能となる Iが自負する最高のステルス機能を搭載していた自身を発信源とする波長や自身から反射する波長（音波や光など）を解析して改竄するというもの 「その程度じゃ死なせないから、多分平気です♡」 「その程度じゃ死なせないから、多分平気です☆」
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4月28日 1 遺伝情報としてのＤＮＡの基本骨格を図示しなさい。（糖、リン酸基、塩基をそれぞれ〇、△、□として記述しなさい。） □ ／ 〇 ｜ △ ヌクレオチド 2 ＤＮＡの二重らせん構造はどのような結合により安定な構造を維持しているか。 塩基間の水素結合。塩基の積み重ねによる疎水性の結合。 3 試験管内でＤＮＡの二重らせん構造をほどくにはどのような処理が必要か。 ○加熱による水素結合の破壊 ○強塩基をくわえる ○ＤＮＡへリカーゼなる酵素を加える 4 ＤＮＡには二種類の塩基対が存在します。それらの塩基の名前を用いて書きなさい。 A-Tペア（水素結合2本） G-Cペア（水素結合3本） 5 ＤＮＡとＲＮＡの構造上の違いを2つあげなさい。 1 チミンが採用されるか、ウラシルが採用されるか。 2 糖が、デオキシリボースか、リボースか。 6 ＤＮＡは核の中で大変コンパクトな構造をとっていますが、それはＤＮＡが（ア：ヒストン）というタンパク質のまわりにまきついて（イ：ヌクレオソーム）構造をつくることが基盤となっている。 ヌクレオソーム構造：クロマチン構造（ＤＮＡとタンパク質（例えばヒストン）の複合体）の基本構造のこと。
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第６問 問１ ５ 問２ ゴルジ体で糖鎖が付加されたから。 方法：膜画分と小胞体のタンパク質Ｘにおのおのグリコキシラーゼを加え、ウエスタンブロット法で解析する。各々のバンドが同じ位置に出れば確かめられる。 問３ 図省略（細胞外にＮ末端、細胞質側にＣ末端） タンパク質の小胞体輸送シグナル配列はＮ末端側にあり、細胞質から小胞体に送られるタンパクはＮ末端側を先頭にして小胞体膜を通過する。この時、一次配列の途中に疎水性の高い残基に富んだ領域があるタンパクはそこで輸送が中断され、膜内在タンパクとなる。従って小胞体内にはＮ末端、細胞質側にはＣ末端が露出する。小胞輸送の過程で膜に対する膜内在タンパクの位置は変化しないため、細胞膜上においても同様に細胞質側にはＣ末端が残る。 問４ Ｃ末端に積荷受容体との結合部位があるorＧＦＰがＣ末端に近い膜貫通領域と干渉する 対処：Ｎ末端にある小胞体輸送シグナルのＣ末端側にＧＦＰをつける 第８問 問１ 省略 問２ 第９問 問１ 破壊すると分裂できなくなる。 問２ 遺伝子Ａは後期に姉妹染色分体を分離させるのに必要である。 問３ 細胞周期をＧ１期からＳ期に進めるのに必要、または染色体を複製するのに必要である。 問４ 遺伝子Ａの破壊は遺伝子Ｃの「染色体を赤道面に整列させることに関与する機能」に影響を与えないが、遺伝子Ｃの破壊は遺伝子Ａの機能に影響しうる（？） 問５ Ｘｔｓ 理由：Ｘｔｓで機能を欠損させたタンパクは、ｙ－Ｓ１００Ａで変異させたタンパク以外の基質もリン酸化し、それらが各々表現型に影響しうるから。 問６ Ｙを活性化し、非許容温度化で生育を可能にする（？） 問７ 遺伝子Ｄと遺伝子Ｅは同種の染色体上のごく近い位置に存在する。 遺伝子Ｄと遺伝子Ｅは類似した機能を持ち、両方を不活化された株は生存できない。 問８ 特定の物質が存在するときのみ働くようなプロモーターの下流に標的遺伝子、およびそのプロモーターの調節配列に結合する転写因子の遺伝子をコードした変異株。 第１０問 問１ 古典的定義：細胞に含まれる染色体若しくは遺伝子全体。 現在：ある生物の持つすべての核酸上の遺伝情報。 問２ ５’末端から順に開始コドン、およびその次にあらわれる終始コドンを。 問３ （１）オーソログ（２）パラログ（３） 問４ 問５ 問６ コドン表、転写、翻訳装置の高い相動性など 問７ 第１２問 問１ （１）三次構造 （２）右 （３）サブユニット 問２ リンカー部分が二次構造を取ると融合タンパクの機能を阻害しかねず不都合である（？）グリシンには側鎖がないため、他の残基と相互作用しにくく、二次構造を取りにくい。しかし非極性アミノ酸のグリシンだけでは疎水性相互作用によって凝集してしまう恐れがあるので、極性の高いセリンを加えている（？） 問３ 問５ ヒスチジンの持つイミダゾール基が複数個集まると金属イオンをキレートする性質を持つことを利用する。ニッケルイオンを結合させた担体を詰めたカラムにＨｉｓタグをつけたタンパク質を含む液を通すと、目的のタンパクのみがカラムに吸着される。その後高濃度のイミダゾールを含む溶液をカラムに流せば、目的のタンパクが溶出する。 問６ 水素結合を切断する尿素の性質により、不規則に水素結合を作って凝集したタンパクを引き離し、単量体に戻すことができるから。 問７ 図２Ａ 理由：真核生物の翻訳は原核生物に比べ遅いから。 問８